跳至內容

胱抑素A

本頁使用了標題或全文手工轉換
維基百科,自由的百科全書
血清胱抑素A
已知的結構
PDB直系同源搜尋: PDBe RCSB
識別號
別名CSTA;, AREI, STF1, STFA, Cystatin A, PSS4
外部IDOMIM184600 MGI3644688 HomoloGene3819 GeneCardsCSTA
相關疾病
Exfoliative ichthyosis[1]
基因位置(人類
3號染色體
染色體3號染色體[2]
3號染色體
血清胱抑素A的基因位置
血清胱抑素A的基因位置
基因座3q21.1起始122,325,248 bp[2]
終止122,341,969 bp[2]
RNA表現模式
查閱更多表現資料
直系同源
物種人類小鼠
Entrez
Ensembl
UniProt
mRNA​序列

NM_005213

NM_001082542

蛋白序列

NP_005204

NP_001076011

基因位置​(UCSC)Chr 3: 122.33 – 122.34 MbChr 16: 36.03 – 36.04 Mb
PubMed​查找[4][5]
維基資料
檢視/編輯人類檢視/編輯小鼠

胱抑素A是一種在人體中由CSTA基因編碼的蛋白質[6][7]

胱抑素超家族包括含有多個胱抑素樣序列的蛋白質。一些成員是活性半胱胺酸蛋白酶抑制劑,而其他成員已經失去或可能從未獲得這種抑制活性。超家族中有3個抑制家族,包括1型胱抑素(stefin)、2型胱抑素和激肽原。該基因編碼一種stefin,起半胱胺酸蛋白酶抑制劑的作用,與木瓜蛋白酶和組織蛋白酶BHL形成緊密複合物。該蛋白是角質形成細胞角化細胞包膜的前體蛋白之一,在表皮發育和維護。Stefin已被提議作為癌症的預後和診斷工具。[7]

相互作用

胱抑素A已被證明與胱抑素B[8][9]組織蛋白酶L1[9][10]產生相互作用。

參見

參考文獻

  1. ^ 與血清胱抑素A相關的疾病;在維基數據上查看/編輯參考. 
  2. ^ 2.0 2.1 2.2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000121552 - Ensembl, May 2017
  3. ^ 3.0 3.1 3.2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000094733 - Ensembl, May 2017
  4. ^ Human PubMed Reference:. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. 
  5. ^ Mouse PubMed Reference:. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. 
  6. ^ Hsieh WT, Barrick JL, Berrettini WH, Chan MM, Fong D. A PstI DNA polymorphism in the human stefin A gene (STF 1). Nucleic Acids Res. Jun 1991, 19 (7): 1722. PMC 333958可免費查閱. PMID 1674139. doi:10.1093/nar/19.7.1722-a. 
  7. ^ 7.0 7.1 Entrez Gene: CSTA cystatin A (stefin A). 
  8. ^ Pavlova, Alona; Björk Ingemar. Grafting of features of cystatins C or B into the N-terminal region or second binding loop of cystatin A (stefin A) substantially enhances inhibition of cysteine proteinases. Biochemistry (United States). Sep 2003, 42 (38): 11326–33. ISSN 0006-2960. PMID 14503883. doi:10.1021/bi030119v. 
  9. ^ 9.0 9.1 Estrada, S; Nycander M; Hill N J; Craven C J; Waltho J P; Björk I. The role of Gly-4 of human cystatin A (stefin A) in the binding of target proteinases. Characterization by kinetic and equilibrium methods of the interactions of cystatin A Gly-4 mutants with papain, cathepsin B, and cathepsin L. Biochemistry (UNITED STATES). May 1998, 37 (20): 7551–60. ISSN 0006-2960. PMID 9585570. doi:10.1021/bi980026r. 
  10. ^ Majerle, Andreja; Jerala Roman. Protein inhibitors form complexes with procathepsin L and augment cleavage of the propeptide. Arch. Biochem. Biophys. (United States). Sep 2003, 417 (1): 53–8. ISSN 0003-9861. PMID 12921779. doi:10.1016/S0003-9861(03)00319-9. 

閱讀

外部連結