含黄素胺氧化酶
| 含黄素胺氧化酶 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 多胺氧化酶（PAO）的結構[1] | |||||||||
| 鑑定 | |||||||||
| 標誌 | Amino_oxidase | ||||||||
| Pfam | PF01593（旧版） | ||||||||
| Pfam宗系 | CL0053（旧版） | ||||||||
| InterPro | IPR001613 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00755 | ||||||||
| SCOP | 1b37 / SUPFAM | ||||||||
| OPM家族 | 119 | ||||||||
| OPM蛋白 | 2z5x | ||||||||
| 膜蛋白數據庫 | 251 | ||||||||
| |||||||||
含黃素的胺氧化還原酶（英語：Flavin-containing amine oxidoreductase）是多種胺氧化酶的合稱，包括玉米多胺氧化酶（PAO）[2]，L-氨基酸氧化酶（LAO）和各種含黃素的單胺氧化酶（MAO）。在脊椎動物中，MAO通過氧化調節細胞內神經遞質、神經毒素和痕量胺等胺類的含量[3]。在低等真核生物如曲霉菌和細菌中，胺氧化酶的主要作用是提供銨源[4]。植物，細菌和原生動物中的PAO將亞精胺和精胺氧化成氨基丁醛，二氨基丙烷和過氧化氫，並參與多胺的分解代謝[2]。含黃素的胺氧化還原酶還包括色氨酸2-單加氧酶 、腐胺氧化酶，皮質類固醇結合蛋白和抗菌糖蛋白等。
参考文献
- ^ Binda C, Coda A, Angelini R, Federico R, Ascenzi P, Mattevi A. A 30-angstrom-long U-shaped catalytic tunnel in the crystal structure of polyamine oxidase. Structure. March 1999, 7 (3): 265–76. PMID 10368296. doi:10.1016/s0969-2126(99)80037-9.
- ^ 2.0 2.1 Schinina ME, Mariottini P, Tavladoraki P, Cecconi F, Manera F, Rea G, Federico R, Angelini R, Di Agostino S. Maize polyamine oxidase: primary structure from protein and cDNA sequencing. FEBS Lett. 1998, 426 (1): 62–66. PMID 9598979. doi:10.1016/S0014-5793(98)00311-1.
- ^ Tsugeno Y, Ito A. A key amino acid responsible for substrate selectivity of monoamine oxidase A and B. J. Biol. Chem. 1997, 272 (22): 14033–14036. PMID 9162023. doi:10.1074/jbc.272.22.14033.
- ^ Lerch K, Schilling B. Cloning, sequencing and heterologous expression of the monoamine oxidase gene from Aspergillus niger. Mol. Gen. Genet. 1995, 247 (4): 430–438. PMID 7770050. doi:10.1007/BF00293144.