File:Spike omicron mutations side.png
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摘要
| 描述 |
Positions of mutations in the SARS-CoV-2 Omicron variant compared to the original strain, showing amino acid substitutions (yellow), deletions (red), and insertions (green). In this trimeric structure, two monomers (gray and light blue) have their receptor-binding domains in the "down" conformation while one (dark blue) is in the "up" or "open" conformation. "Side" view shows receptor-binding domains at the top of the image; the membrane would be located at the bottom. Mutation data source from WHO. Rendered from PDB: 6VYB. Structure, Function, and Antigenicity of the SARS-CoV-2 Spike Glycoprotein. Walls, A.C., Park, Y.J., Tortorici, M.A., Wall, A., McGuire, A.T., Veesler, D. (2020) Cell 181: 281 PubMed: 32155444 DOI: 10.1016/j.cell.2020.02.058 |
| 日期 | |
| 來源 | 自己的作品 |
| 作者 | Opabinia regalis |
| 其他版本 | See File:Spike omicron mutations top.png for top view |
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|---|---|---|---|---|---|
| 目前 | 2021年11月29日 (一) 04:28 | | 1,280 × 960（665 KB） | Opabinia regalis | {{Information |Description=Positions of mutations in the SARS-CoV-2 Omicron variant compared to the original strain, showing amino acid substitutions (yellow), deletions (red), and insertions (green). In this trimeric structure, two monomers (gray and light blue) have their receptor-binding domains in the "down" conformation while one (dark blue) is in the "up" or "open" conformation. "Side" view shows receptor-binding domains at the top of the image; the membrane would be located at the bott... |
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