乳酸脱氢酶

乳酸脱氢酶
命名 系统命名 缩写
识别码
EC編號	1.1.1.27
CAS号	9001-60-9
数据库
IntEnz	IntEnz浏览
BRENDA	BRENDA入口
ExPASy	NiceZyme浏览
KEGG	KEGG入口
MetaCyc	代谢路径
PRIAM	概述
PDB	RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
基因本体	AmiGO / EGO
搜索 PMC 相关文献 PubMed 相关文献

乳酸脱氢酶A （M亚基）
人类乳酸脱氢酶M4（在骨骼肌中发现的同工酶）。来自PDB 1I10。
識別
符號	LDHA
替換符號	LDHM
Entrez	3939
HUGO	6535
OMIM	150000
RefSeq	NM_005566
UniProt	P00338
其他資料
EC編號	1.1.1.27
基因座	11 p15.4

乳酸脱氢酶B （H亚基）
識別
符號	LDHB
替換符號	LDHL
Entrez	3945
HUGO	6541
OMIM	150100
RefSeq	NM_002300
UniProt	P07195
其他資料
EC編號	1.1.1.27
基因座	12 p12.2-12.1

乳酸脱氢酶C
識別
符號	LDHC
Entrez	3948
HUGO	6544
OMIM	150150
RefSeq	NM_002301
UniProt	P07864
其他資料
EC編號	1.1.1.27
基因座	11 p15.5-15.3

乳酸脱氢酶（英語：Lactate dehydrogenase；EC 1.1.1.27），縮寫：LDH或LD，是一个广泛存在于各种生物体中的酶，包括了植物与动物。

乳酸脱氢酶存在于四种不同的酶分类中。其中两种是依赖细胞色素c的酶，它们各自作用于D-乳酸（EC 1.1.2.4）与L-乳酸（EC 1.1.2.3）。

反应

乳酸脱氢酶的催化功能

乳酸脱氢酶催化丙酮酸与乳酸之间的互变并伴随着还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸与其氧化型之间互变。

此酶也可催化2-羟基丁酸的脱氢作用，但其为较乳酸劣势的底物。

L-乳酸脱氢酶

• EC编号：1.1.1.27
• 通用名：L-乳酸脱氢酶
  • 英文：L-lactate dehydrogenase
• 催化反应：(S)-乳酸+NAD⁺⇔丙酮酸+NADH+H⁺
• 系统名称：(S)-乳酸：NAD⁺氧化还原酶
  • 英文：(S)-lactate:NAD+ oxidoreductase
• CAS注册号：9001-60-9
• 注释：也氧化其他（S）-2-单羧酸。NADP⁺也可以缓慢的与动物的D-乳酸脱氢酶反应，但不与细菌的此酶反应。

D-乳酸脱氢酶

• EC编号：1.1.1.28
• 通用名：D-乳酸脱氢酶
  • 英文：D-lactate dehydrogenase
• 催化反应：(D)-乳酸+NAD⁺⇔丙酮酸+NADH+H⁺
• 系统名称：(R)-乳酸：NAD⁺氧化还原酶
  • 英文：(R)-lactate:NAD+ oxidoreductase
• CAS登记号：9028-36-8
• 参考：Dennis, D. and Kaplan, N.O. D and L-lactic acid dehydrogenase in Lactobacillus plantarum. J. Biol. Chem. 235 (1960) 810-818

延伸閱讀

• Johnson WT, Canfield WK. Intestinal absorption and excretion of zinc in streptozotocin-diabetic rats as affected by dietary zinc and protein.. J Nutr. 1985, 115 (9): 1217–27. PMID 3897486. 
• Ein SH, Mancer K, Adeyemi SD. Malignant sacrococcygeal teratoma--endodermal sinus, yolk sac tumor--in infants and children: a 32-year review.. J Pediatr Surg. 1985, 20 (5): 473–7. PMID 3903096. doi:10.1016/s0022-3468(85)80468-1. 
• Azuma M, Shi M, Danenberg KD, Gardner H, Barrett C, Jacques CJ, Sherod A, Iqbal S, El-Khoueiry A, Yang D, Zhang W, Danenberg PV, Lenz HJ. Serum lactate dehydrogenase levels and glycolysis significantly correlate with tumor VEGFA and VEGFR expression in metastatic CRC patients.. Pharmacogenomics. 2007, 8 (12): 1705–13. PMID 18086000. doi:10.2217/14622416.8.12.1705. 
• Masepohl B, Klipp W, Pühler A. Genetic characterization and sequence analysis of the duplicated nifA/nifB gene region of Rhodobacter capsulatus.. Mol Gen Genet. 1988, 212 (1): 27–37. PMID 2836706. doi:10.1007/bf00322441. 
• Galardo MN, Regueira M, Riera MF, Pellizzari EH, Cigorraga SB, Meroni SB. Lactate Regulates Rat Male Germ Cell Function through Reactive Oxygen Species.. PLoS ONE. 2014, 9 (1): e88024. PMC 3909278 . PMID 24498241. doi:10.1371/journal.pone.0088024. 
• Tesch P, Sjödin B, Thorstensson A, Karlsson J. Muscle fatigue and its relation to lactate accumulation and LDH activity in man.. Acta Physiol Scand. 1978, 103 (4): 413–20. PMID 716962. doi:10.1111/j.1748-1716.1978.tb06235.x. 
• Beck O, Jernström B, Martinez M, Repke DB. In vitro study of the aromatic hydroxylation of 1-methyltetrahydro-beta-carboline (methtryptoline) in rat.. Chem Biol Interact. 1988, 65 (1): 97–106. PMID 3345575. doi:10.1016/0009-2797(88)90034-8. 
• Summermatter S, Santos G, Pérez-Schindler J, Handschin C. Skeletal muscle PGC-1α controls whole-body lactate homeostasis through estrogen-related receptor α-dependent activation of LDH B and repression of LDH A.. Proc Natl Acad Sci U S A. 2013, 110 (21): 8738–43. PMC 3666691 . PMID 23650363. doi:10.1073/pnas.1212976110. 
• Robergs RA, Ghiasvand F, Parker D. Biochemistry of exercise-induced metabolic acidosis.. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2004, 287 (3): R502–16. PMID 15308499. doi:10.1152/ajpregu.00114.2004. 
• Kresge N, Simoni RD, Hill RL. Otto Fritz Meyerhof and the elucidation of the glycolytic pathway.. J Biol Chem. 2005, 280 (4): e3. PMID 15665335.